C3a 過敏毒素

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名稱： C3a 過敏毒素  （不是重組的）C3a Anaphylatoxin (Not Recombinant)

目錄號：      A118

可用尺寸：          50微克

濃度：           0.5 mg / mL （見實際濃度分析證書）

滅絕 科夫。        阿 _276 納米=  0.41以1.0毫克/毫升

分子量：      9089Da（單鏈）

形式：                          冷凍液體

純度：                         SDS-PAGE> 97％

緩沖液：                        磷酸鹽緩沖鹽水，pH 7.3（不加載體蛋白質）

防腐劑               無

存在的障礙：  <3％

存儲：                      -70 ^Ò C或以下。  避免凍結/解凍。

資源：                       正常 人血清（通過認證測試顯示為陰性

                                    對于 HBsAg，HTLV-I / II，STS以及針對HCV，HIV-1的抗體

                                    和 HIV-II）。

預防措施：               使用正常的預防措施處理人體血液制品。

產地：                        制造在美國。

一般描述

            天然人C3a通過人C3轉化酶切割人C3蛋白來制備。   C3a是由補體活化產生的三種蛋白質（C3a，C4a和C）的過敏毒素家族的成員。  它是一種含有77個氨基酸的非糖基化多肽，分子量為9,089道爾頓。  C3a的許多生物功能與C的生物功能相似，但C3a比C每微克活性低約10至20倍。C3a介導許多炎癥反應，包括平滑肌收縮，血管舒張，血管通透性增加以及肥大細胞和嗜堿性粒細胞釋放組胺（Law，SKA和Reid，KBM（1995））。   與C相比，C3a不表現出顯著的嗜中性粒細胞刺激活性，并且不誘導趨化性，顆粒釋放或超氧化物產生。  C3a通過作為廣泛分布于外周組織，淋巴細胞（neutrohphils， monocyes和嗜酸性粒細胞）和中樞神經系統（星形膠質細胞，神經元和神經膠質細胞）中的G蛋白偶聯受體C3a受體（C3aR），SKA和Reid，KBM（1995））。  C3a的這些活性通過去除C-末端精氨酸而失活，并且由于羧肽酶N（Meuller）的作用在血漿中迅速發生-Ortiz，SL等人。（2009））。

物理特性和結構

            分子量：  9,089計算分子量。  觀測質量（MALDI-TOF）為9092 + 9個質量單位。

            氨基酸序列（77個氨基酸）：SVQLTEKRMD KVGKYPKELR KCCEDGMREN PMRFSCQRRT RFISLGEACK KVFLDCCNYI RRQHARA SHLGLAR              

X射線衍生的晶體結構：  Huber，R。等人 （1980年） 

NMR衍生 結構：Nettesheim，DG等。（1988）; Murray，I.et al。（1999年）。 

功能

            參見上面的一般描述。  盡管C3a具有一些可測量的趨化活性，但在這方面其活性比C低數百倍。  由于這些差異，C3a在這種反應中的作用被認為在體內是可以忽略 的。   然而，考慮到在補體激活期間通常產生比C多數百倍的C3a，尤其是通過替代途徑激活，這種信念可能不*正確（參見以下標題為體內和調節的部分）。  通常一起釋放的C3a和C都可引起過敏性疾病 休克是一種類似于由強烈的過敏反應引起的廣泛循環衰竭。 

測定

            C3a（和C）功能活性的兩種確定的測定包括誘導豚鼠回腸的收縮和染料如臺盼藍從脈管系統滲入皮膚。  的過敏毒素 也誘導肥大細胞脫粒，（如組胺釋放測定），血小板聚集，從IL-1釋放的單核細胞 和前列腺素和釋放白三烯 從許多細胞和組織。

            更實際的測定法包括從豚鼠血小板釋放ATP，從豚鼠血小板釋放5-羥色胺再釋放酶，從分化的U937細胞釋放N-乙酰-β-D- 葡糖酰胺酶和從分化的U937細胞釋放鈣。  已經詳細描述了這些測定（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。 

            許多公司出售用于測定血液和其他液體中的C3a水平（或更準確地說，C3a去飽和水平）的ELISA試劑盒。  C3a / C3a desArg的放射免疫分析也可用。  這些測量對于檢測體內補體激活是有用的，但是由于過敏毒素的清除速度很快，其含義的解釋變得復雜。 

體內

            新鮮抽取的人正常血清中含有大約17 納米 的C3a（對應于總C3的約0.3％活化）。  盡管這可能代表體內的靜息濃度，但在沒有一些C3激活的情況下很難抽取或儲存血液，因此真正的體內濃度難以確定。收集管  中EDTA和Futhan的存在可以使該背景zui小化（Pfeifer，PH等（1999））。  在血液所有C3的*活化（1200微克/ 毫升）將導致?6600 納米的C3a （?60微克/ 毫升）。  由于許多C3a反應的敏感性和血液中C3比C5多20倍的事實，理論上可以 通過在局部區域中激活大約1 / 10,000的C3 來啟動生物反應。

規

            C3a水平由三個過程調控：形成，失活和清除。切割C3和釋放C3a的酶（統稱為C3 / C5轉化酶）的速率約為這些酶切割C5的速率的300倍（Pangburn，MK和Müller-Eberhard，HJ（1986）; Rawal，N.和Pangburn，MK（2001））。  因此，盡管C3a對于大多數生物活動而言比C活性低10至20倍（參見上面的一般性描述），但C3a的產生速度要快得多。   C3a通過去除其C-末端精氨酸氨基酸而“失活”。  通過血漿酶羧肽酶N（Mueller-Ortiz SL et al。（2009））的作用產生產物C3a desArg（或沒有C端精氨酸的C3a）。  滅活很快，大部分C3a在其形成幾分鐘內轉化為C3a desArg。“滅活的”C3a仍具有一些生物學活性，但被認為對大多數C3a特異性功能無效。 然而，C3a desArg具有其自身的許多活性，包括鑒定為由脂肪組織釋放的酰化刺激蛋白（ASP）。  歸因于C3a desArg的此功能通過受體C5L2控制脂質代謝（參見C3a desArg產品說明）。  由于大量攜帶C3a受體的細胞（內皮細胞，免疫細胞，平滑肌細胞，神經元等），C3a和C3a desArg的捕獲，內化和消化導致其從循環中移除。

不足之處

            缺乏C3或缺少切割C3以產生C3a的酶的缺陷導致不存在C3a。  沒有已知的所有C3轉化酶的*缺陷。  存在C3缺陷型人（Ghannam A等（2008））和小鼠（Wessels，MR等（1995））的實例，但與C3缺陷相關的病理學程度是由于缺乏C3或缺少C3a尚不清楚。  有關這方面的信息已經從C3aR敲除動物獲得（Singer，L.et al。（1994））。  C3缺陷導致對化膿 性感染的易感性增加， B細胞和T細胞系統對膜性增生的適應性免疫反應嚴重降低 腎小球腎炎和SLE。  C3aR KO小鼠表明這些效應的一部分是由于C3缺失中C3a的丟失所致。

疾病

            參見上文關于許多疾病和過敏性休克中與炎性反應有關的C3a的許多生物學作用。  此外，C3a在哮喘中的作用已有詳細記載（Zhang，X。和Kohl，J。（2010）; Wills-Karp，M。（2007））。

注意事項/毒性/危險

            C3a的來源是人血清，因此即使HBsAg，HTLV-I / II，STS以及HCV，HIV-1和HIV-II抗體經過認證測試顯示其來源為陰性，也必須采取適當的預防措施。

            注射會引起過敏性休克，這是一種類似于由過敏反應引起的廣泛循環衰竭。

            危險代碼：B            WGK德國 3

            MSDS可根據要求提供。

參考

Dodds，AW和Sim，RB編輯（1997年）補充。實用方法（ISBN 019963539）牛津 大學 按， 牛津。

Ghannam A，Pernollet 男，Fauquert JL，Monnier的 N，Ponard d，維利爾斯MB，Péguet -Navarro?，特里東 A，盧納爾迪 ?，Gerlier d，杜洛埃 C.（2008）與相關聯的損傷人類C3不足樹突 細胞分化，存儲器B細胞和調節性T細胞。J Immunol。181：5158-5166。

Huber，R.，Scholze，H.，Paques，EP和Deisenhofer，J.（1980）水晶人類C3a 過敏毒素的結構分析和分子模型。 Hoppe Seylers Z Physiol Chem 361：1389-1399。

Hugli，TE，Gerard，C.，Kawahara，M.， Scheetz， 我第二，Barton，R.，Briggs，S.，Koppel，G。和Russell，S。從補體激活的人血清中分離三種單獨的過敏毒素。 （1981）Mol。細胞。 Biochem。 41，59-66。

Law，SKA和Reid，KBM（1995）Complement ^2nd Edition（ISBN ）牛津 大學 按， 牛津。

Mealler -Ortiz，SL，Wang，D。，Morales JE，L??i，L.，Chang，JY。和Wetsel，RA（2009）Targeted disruption of the gene encoding the murine small subunit of carboxypeptidase N（CPN1） C 過敏毒素介導的休克。（2009）J.Immunol。182：6533-6539。

穆雷， 一世。科爾，J。和Cianflone，K。（1999）酰化 -stimulating蛋白（ASP）：細胞表面結合和結構-功能決定簇的三酰基甘油合成的活性。Biochem J.342：41-48。

Nettesheim，DG，Edalji，RP，Mollison，KW，Greer，J。和Zuiderweg，ER（1988） 通過NMR光譜測定溶液中補體成分C3a 過敏毒素的二級結構：晶體和溶液構象之間的差異Proc Natl Acad Sci USA 85 ：5036-5040

Pangburn，MK和Müller-Eberhard，HJ（1986）人補體旁路途徑的C3轉化酶。 雙分子蛋白酶的酶學性質。

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Pfeifer，PH，Kawahara，MS和Hugli，TE（1999）血液和血漿樣品中體外補體激活的可能機制：futhan / EDTA對照體外補體激活。Clin Chem。45：1190至99年。

Rawal，N。和Pangburn，MK（2001）形成補體旁路途徑的高親和力C5 轉化酶。  J. Immunol。166：2635-2642。

Singer，L.，Colten HR和Wetsel，RA（1994）補體C3不足：人類，動物和實驗。Pathobiology 62：14-28。

Wessels，MR，Butko，P.，Warren，HB，Lage，AL和Carroll，MC（1995）補體C3或C4缺陷小鼠中B組鏈球菌感染的研究表明補體在天然和獲得性免疫中的重要作用。Proc Natl Acad Sci 美國 92：11490-11494。

Wills-Karp，M。（2007）Complement activation pathways：a bridge between innate and adaptive immune responses in asthma。Proc Am Thorac Soc 4：247-251。

Zhang，X。和Kohl，J。（2010）A complex role for complement in allergic asthma。Expert Rev Clin Immunol 6：269-277。

僅供研究使用。

不適用于人類或藥物使用。

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